Salute e malattia
Haem: Il gruppo eme è un anello porfirinico con al centro uno ione ferro (Fe2+). L'anello porfirinico è costituito da quattro anelli pirrolici collegati da ponti metinici. Lo ione ferro è legato all'anello porfirinico da quattro atomi di azoto provenienti dagli anelli pirrolici.
Catene globiniche: Le quattro catene globiniche dell'emoglobina sono denominate alfa, beta, gamma e delta. Negli adulti, l'emoglobina A, la forma più comune di emoglobina, è costituita da due catene alfa e due catene beta. Altri tipi di emoglobina, come l'emoglobina A2 e l'emoglobina F, hanno diverse combinazioni di catene globiniche.
Le quattro catene polipeptidiche dell'emoglobina sono disposte in una struttura tetramerica, con i quattro gruppi eme situati nelle fessure tra le catene globiniche. I gruppi eme sono legati alle catene globiniche tramite interazioni idrofobiche e legami idrogeno.
Legame con l'ossigeno: L'emoglobina lega in modo reversibile le molecole di ossigeno agli ioni ferro nei suoi gruppi eme. Quando la concentrazione di ossigeno è elevata, l’emoglobina lega le molecole di ossigeno e si ossigena. Quando la concentrazione di ossigeno è bassa, l'emoglobina rilascia molecole di ossigeno e si deossigena.
Il legame dell’ossigeno all’emoglobina è cooperativo, il che significa che il legame di una molecola di ossigeno all’emoglobina aumenta l’affinità degli altri gruppi eme per l’ossigeno. Questa cooperatività è dovuta ai cambiamenti conformazionali che si verificano nella molecola di emoglobina quando lega l'ossigeno.
Il legame cooperativo dell’ossigeno con l’emoglobina consente ai globuli rossi di trasportare in modo efficiente grandi quantità di ossigeno. L'emoglobina è in grado di legare e rilasciare molecole di ossigeno in risposta ai cambiamenti nella concentrazione di ossigeno nei tessuti, garantendo che i tessuti ricevano un apporto costante di ossigeno.
emorragia