Qual è la funzione dell'eme nell'emoglobina?

Il gruppo eme è un componente essenziale della proteina emoglobina, responsabile del trasporto dell'ossigeno nel flusso sanguigno. La struttura del gruppo eme è un anello di porfirina con al centro uno ione ferro. Lo ione ferro è legato all'anello porfirinico da quattro atomi di azoto ed è ulteriormente coordinato con un quinto ligando, tipicamente una molecola d'acqua. Il sesto sito di coordinazione sullo ione ferro è disponibile per legarsi a una molecola di ossigeno.

Quando una molecola di ossigeno si lega allo ione ferro nell'emoglobina, lo ione ferro cambia il suo stato di ossidazione da Fe(II) a Fe(III). Questo cambiamento nello stato di ossidazione fa sì che il gruppo eme diventi più ricco di elettroni, portando a interazioni più forti tra il gruppo eme e la struttura proteica dell'emoglobina. Il legame dell'ossigeno all'emoglobina induce anche cambiamenti conformazionali nella proteina, che facilitano il legame cooperativo di ulteriori molecole di ossigeno con l'emoglobina.

Il legame cooperativo delle molecole di ossigeno con l’emoglobina è essenziale per il trasporto efficiente dell’ossigeno nel flusso sanguigno. Alle basse pressioni parziali dell'ossigeno presenti nei polmoni, l'emoglobina si lega alle molecole di ossigeno e si satura di ossigeno. Quando l'emoglobina raggiunge i tessuti dove la pressione parziale dell'ossigeno è inferiore, le molecole di ossigeno si dissociano dall'emoglobina e vengono rilasciate nel tessuto. Il legame cooperativo delle molecole di ossigeno con l’emoglobina garantisce che l’ossigeno venga caricato in modo efficiente sull’emoglobina nei polmoni e scaricato nei tessuti, dove è necessario per la respirazione cellulare.