Quali sono i componenti dell'emoglobina?

Globin: L’emoglobina è costituita da quattro subunità polipeptidiche chiamate globine. Queste subunità sono disposte in una struttura tetramerica, con due catene globiniche alfa e due beta. Ciascuna catena globinica è costituita da una sequenza lineare di aminoacidi che si ripiegano in una specifica struttura tridimensionale.

Eme: Ciascuna subunità globinica si lega a un gruppo eme. L'eme è una molecola di porfirina contenente ferro. Lo ione ferro nell'eme è legato a quattro atomi di azoto dell'anello porfirinico e ad un quinto atomo di azoto di un residuo di istidina della catena globinica. La sesta posizione di coordinazione dello ione ferro è disponibile per legare le molecole di ossigeno.

Legame con l'ossigeno: Le molecole di ossigeno si legano agli ioni ferro dei gruppi eme nell'emoglobina. Ciascuna molecola di emoglobina può legare fino a quattro molecole di ossigeno, una per ciascuno dei suoi quattro gruppi eme. Il legame dell’ossigeno all’emoglobina è un processo cooperativo, il che significa che il legame dell’ossigeno a un gruppo eme aumenta l’affinità degli altri gruppi eme per l’ossigeno. Questo legame cooperativo consente all’emoglobina di legarsi e rilasciare ossigeno in modo efficiente in risposta ai cambiamenti nella concentrazione di ossigeno nel corpo.

Regolazione allosterica: Il legame dell’ossigeno all’emoglobina è regolato da effettori allosterici. Gli effettori allosterici sono molecole che si legano all'emoglobina e modificano la sua affinità per l'ossigeno. L’effettore allosterico più importante è l’anidride carbonica. L’anidride carbonica si lega all’emoglobina e diminuisce la sua affinità per l’ossigeno. Questo è il motivo per cui il rilascio di ossigeno dall’emoglobina aumenta nei tessuti in cui i livelli di anidride carbonica sono elevati, come nei tessuti respiratori.

Altri effettori allosterici dell'emoglobina includono ioni idrogeno (H+), ioni cloruro (Cl-) e alcuni fosfati organici, come il 2,3-bifosfoglicerato (BPG). Questi effettori allosterici possono legarsi all'emoglobina e aumentare o diminuire la sua affinità per l'ossigeno, a seconda dell'effettore specifico.