Pepsin Enzyme Facts

el 1836 lo scienziato Theodor Schwann capì che una sostanza specifica nei succhi gastrici poteva abbattere l'albume. Secondo un articolo del 2012 su "Annals of Gastroenterology" l'isolamento di questa sostanza è stato seguito dalla scoperta dell'acido cloridrico un altro costituente principale dei succhi gastrici. "pepsina" che si rivelò essere un enzima che abbatte le proteine ​​nei cibi.

La pepsina è prodotta inizialmente come pepsinogeno precursore inattivo. Questa molecola è prodotta dalle principali cellule del corpo dello stomaco sebbene alcune siano prodotte anche nelle cellule del muco delle ghiandole dello stomaco. Al momento dei pasti una varietà di stimoli porta ad un aumento del rilascio di pepsinogeno da queste cellule che porta il precursore a contatto con l'acido cloridrico nello stomaco.

Attivazione

L'esposizione all'acido dello stomaco fa scattare il pepsinogeno per cambiare la sua disposizione tridimensionale conosciuta come la sua conformazione che a sua volta consente all'enzima di tagliare o fendere se stesso per diventare la forma attiva di pepsina. Oltre a richiedere l'attivazione dell'acido la pepsina ha bisogno di un ambiente acido a meno di pH 5 per funzionare poiché la sua attività enzimatica è praticamente inesistente in ambienti meno acidi. Secondo l'articolo "Annals of Gastroenterology" del 2012 nonostante il potenziale di pepsina di attaccare anche le proteine ​​delle cellule dello stomaco se lo strato protettivo di muco del rivestimento dello stomaco è danneggiato gli scienziati non hanno identificato un ruolo specifico per la pepsina nello sviluppo delle ulcere dello stomaco.

Il cibo è composto da quantità variabili di proteine grassi o carboidrati e l'enzima pepsina punta sulla porzione proteica di un pasto. Ha una funzione proteolitica il che significa che divide a fette grandi proteine ​​in polipeptidi più piccoli in preparazione per l'assorbimento nell'intestino. Le proteine ​​sono costituite da lunghe catene di amminoacidi tenute insieme da legami peptidici e la pepsina taglia le proteine ​​in determinati amminoacidi come l'acido glutammico la leucina o l'acido aspartico. Più tardi durante la digestione questi frammenti polipeptidici saranno ulteriormente suddivisi da ulteriori enzimi come endopeptidasi ed exopeptidasi in modo che possano facilmente attraversare la parete intestinale nel corpo. La preferenza di Pepsin per certi amminoacidi però significa che alcune proteine ​​che entrano nello stomaco sfuggono alla scissione di pepsina. La persistenza di queste proteine ​​ininterrotte può portare a malattie in alcune persone. Questo è esemplificato dalla malattia celiaca in cui proteine ​​intere di glutine di grano entrano nell'intestino e scatenano l'infiammazione.

Regolazione della secrezione

La produzione e il rilascio di pepsinogeno sono regolati in parte dal sistema nervoso e anche da ormoni endocrini e la quantità di acido nello stomaco. Le persone con condizioni mediche che riducono la secrezione acida dello stomaco come la condizione autoimmune acloridria hanno un livello di pepsina ridotto e sono meno in grado di digerire le proteine ​​in modo efficiente. Una significativa riduzione dell'acido gastrico può verificarsi anche con l'infezione da Helicobacter pylori dello stomaco a seguito di alcuni interventi chirurgici gastrici o come risultato di farmaci come gli inibitori della pompa protonica.