Struttura di Tripsina

tripsina è un enzima che ha la funzione di degradare molecole proteiche alimentari nei loro componenti peptidi e aminoacidi . E ' spesso definito come proteinasi ( un enzima proteolitico ) . Il sistema digestivo , nel suo complesso , agisce con l'ausilio di tre proteinasi primari che comprendono tripsina , pepsina , e chimotripsina . Tutte e tre le proteinasi lavorano insieme per abbattere le proteine ​​.
Molecule
I fatti

digestione comincia nello stomaco e prosegue nell'intestino tenue , dove si trova tripsina . L'intestino tenue ha un livello di pH di circa 8 , che significa che è leggermente alcalino , ideale per l'attività enzimatica massimale. A 5 gradi Celsius , tripsina ( come una polvere secca ) è stabile per molti anni.
Introduzione

tripsina è prodotto dal pancreas ed è molto simili nella struttura , composizione chimica , e in meccanismo di azione di chimotripsina , la proteinasi pancreatico principale . In particolare , entrambi gli enzimi contengono residui di istidina (un amminoacido essenziale) e serina un ( composto organico ) , nei siti attivi degli enzimi .
Struttura

tripsina è costituito dalla scissione ( o unione ) di tripsinogeno precursore inattivo ( enzimi pancreatici ) , secondo " enzimi di Biologia molecolare " di Michael M. Burrell . Esso viene quindi attivato da un limitato clivaggio proteolitico in un singolo legame peptidico e il processo è catalizzata da numerosi enzimi tra proteasi muffe, enterokinase e tripsina stessa. Inoltre , tripsina è attivo solo contro i legami peptidici molecola proteica che hanno gruppi carbossilici donati dagli aminoacidi arginina e lisina .
Specifica

tutti gli enzimi proteolitici , tripsina è più restrittivo in termini di numero di legami chimici che si rompe. In particolare , l'attività della proteasi è limitata alle catene laterali cariche positivamente di lisina e arginina . Inoltre, secondo Burrell , tripsina ha anche la capacità di idrolizzare esteri e legami ammidici dei derivati ​​sintetici della lisina e arginina .

Considerazioni

nel 1970 , tripsina è stato isolato da una varietà di fonti , tra cui alci , balene , elefante , maiali , esseri umani, e palombo . Ha la capacità di esporre sia attività di esterasi ( un enzima che scinde esteri in un acido e un acohol ) e amidase ( un enzima che catalizza reazioni chimiche ) . Tripsina è inibita da una varietà di composti organofosforici che includono inibitore naturale tripsina ( trovato pancreas ) e diisopropil fluorofosfatato . Altri inibitori includono fagioli , albume d'uovo e soia . Ione argento è anche un inibitore della tripsina . D'altra parte , l'attivazione della tripsina viene stimolata attraverso l'uso di ioni lantanidi .