In che modo il pepsinogeno diventa pepsina attiva?

Il pepsinogeno è un proenzima che viene convertito nell'enzima attivo pepsina nello stomaco. Questa conversione è catalizzata dagli ioni idrogeno (H+), che sono abbondanti nell'ambiente acido dello stomaco.

La conversione del pepsinogeno in pepsina prevede diversi passaggi:

1. Protonazione:gli ioni idrogeno si legano a specifici residui di amminoacidi nella molecola di pepsinogeno, provocandone un cambiamento conformazionale. Questo cambiamento conformazionale espone il sito attivo dell'enzima.

2. Attivazione autocatalitica:il sito attivo esposto del pepsinogeno può scindere il legame peptidico tra due amminoacidi specifici all'interno della molecola di pepsinogeno. Questa scissione provoca il rilascio di un piccolo peptide, che attiva il pepsinogeno in pepsina.

3. Ulteriore attivazione da parte della pepsina:una volta che una piccola quantità di pepsina è stata attivata, può attivare ulteriormente ulteriori molecole di pepsinogeno attraverso un meccanismo di feedback positivo. La pepsina scinde il legame peptidico tra amminoacidi specifici nel pepsinogeno, convertendolo in pepsina attiva.

Questo processo garantisce che la pepsina venga attivata solo nell'ambiente acido dello stomaco, dove può funzionare in modo ottimale per scomporre le proteine ​​in peptidi più piccoli.